Nicole Leclerc

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Professeure titulaire
514 343-5657
514 343-5755 (télécopieur)
Courriel

Adresse physique
CRCHUM
Tour Viger
900, rue St-Denis
Montréal (Québec) H2X 0A9

Adresse postale
Département de neurosciences
Faculté de médecine
Université de Montréal
C.P. 6128, Succ. Centre-ville
Montréal (Québec) H3C 3J7

Thème (s)

  • Élucider la contribution disctincte de l’hyperphosphorylation et l’hypophosphorylation de la protéine tau au processus de neurodégénérescence observé dans la maladie d’Alzheimer;
  • Examiner les mécanismes de propagation de la pathologie de la protéine tau dans le cerveau des patients atteints de la maladie d’Alzheimer;
  • Élucider la contribution de l’association de la protéine tau avec les membranes du réticulum endoplasmique et de l’appareil de Golgi au dysfonctionnement neuronal dans la maladie d’Alzheimer.

Publications choisies

  • Mondragón-Rodríguez S, Trillaud-Doppia E, Dudilot A, Bourgeois C, Lauzon M, Leclerc N, Boehm J (2012) Interaction of endogenous tau protein with synaptic proteins is regulated by N-methyl-D-aspartate receptor-dependent tau phosphorylation. J Biol Chem 287(38):32040-53;
  • Plouffe V, Mohamed N-V, Rivest-McGraw J, Bertrand J, Lauzon M, Leclerc N (2012) Hyperphosphorylation and cleavage at D421 enhance tau secretion.  PloS One 7(5):e36873;
  • Bertrand J, Sénéchal P, Zummo-Soucy M, Plouffe V, Leclerc N (2010) Dephosphorylation of selective sites by PP2A prevents the formation of tau pathological phospho-epitopes in the axon in primary hippocampal neurons overexpressing human tau. J. Neurochem. 114:1353-1367;
  • Perreault S*, Bousquet O*, Lauzon M, Paiement J, Leclerc N (2009) Increased association between rough endoplasmic reticulum membranes and mitochondria in transgenic mice expressing P301L tau. J. Neuropathol. Exp. Neurol., 68(5):503-14.