Professeure titulaire
514 890-8000, poste 28832
514 412-7936 (télécopieur)
Courriel – Site Web – Site Web CRCHUM
Adresse physique
CRCHUM, Tour Viger, Local R09.474
900, rue Saint-Denis
Montréal (Québec) H2X 0A9
Adresse postale
Département de neurosciences
Faculté de médecine
Université de Montréal
CRCHUM, Tour Viger
900, rue Saint-Denis, Local R09.474
Montréal (Québec) H2X 0A9
Thème (s)
- Étude de la dégénérescence des motoneurones dans le système nerveux, particulièrement dans le cas de la sclérose latérale amyotrophique (SLA) et démence frontotemporale (DFT);
- Contributions de mauvais repliement des protéines et mitochondries à la pathogénèse des maladies;
- Le role de granules de stresse et « RNA binding proteins » comme TDP-43, FUS, G3BP1 et hnRNP A1 sur la pathogenèse de la SLA .
Publications choisies
- A. Aulas, S. Stabile and C. Vande Velde. (2012). Endogenous TDP-43, but not FUS, contributes to stress granule assembly via G3BP. Molecular Neurodegeneration 7:54;
- S Pickles, L. Destroismaisons, S.L. Peyrard, S. Cadot, R.H. Brown Jr, G.A. Rouleau, J.P. Julien, N. Arbour and C. Vande Velde. (2013). Mitochondrial damage revealed by immunoselection for ALS-linked misfolded SOD1. Human Molecular Genetics 22:3947-39.
- A. Aulas, G. Caron, C.G. Gkogkas, N.-V. Mohamed, L. Destroismaisons, N. Sonenberg, N. Leclerc, J.A. Parker, and C. Vande Velde. (2015). G3BP1 promotes stress-induced RNA granule interactions to preserve polyadenylated mRNA. Journal of Cell Biology 209: 73-84.
- -E. Deshaies, L. Shkreta, A.J. Moszczynski, H. Sidibé, S. Semmler, A. Fouillen, E. Bennett, U. Bekenstein, L. Destroismaisons, J. Toutant, Q. Delmotte, K. Volkening, S. Stabile, A. Aulas, Y. Khalfallah, H. Soreq, A. Nanci, M.J. Strong, B. Chabot and C. Vande Velde #. (2017). TDP-43 regulates hnRNP A1 alternative splicing to generate an aggregation prone variant in amyotrophic lateral sclerosis. Brain 141:1320-1333.
- Y. Khalfallah, R. Kuta, C. Grasmuck, A. Prat, H.D. Durham and C. Vande Velde #. (2018). TDP-43 regulation of stress granule dynamics in neurodegenerative disease-relevant cell types. Scientific Reports 8:7551.
- S. Semmler, M. Gagné, P. Garg, S. Pickles, C. Baudouin, E. Hamon-Keromen, L. Destroismaisons, Y. Khalfallah, M. Chaineau, E. Caron, A.N. Bayne, J.F. Trempe, N.R. Cashman, A. T. Star, A.S. Haqqani, T. Durcan, E.M. Meiering, J. Robertson, N. Grandvaux, S.S. Plotkin, H.M. McBride and C. Vande Velde #. (2020). TNF receptor associated factor TRAF6 interacts with ALS-linked superoxide dismutase 1 and promotes aggregation. Journal of Biological Chemistry 295:3808-3825.